重組人TDGF1蛋白是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His標簽，便于純化和檢測。TDGF1（Teratocarcinoma-Derived Growth Factor 1），也稱為CRIPTO，是一種分泌性糖蛋白，在胚胎發育、組織修復和病發生中發揮重要作用。它通過調節細胞增殖、分化和遷移，影響多種生物學過程。TDGF1的功能與機制TDGF1是Nodal信號通路的關鍵調節因子，通過與Nodal和Activin A等配體結合，增強其對下游信號通路的啟動。TDGF1在胚胎發育過程中對細胞分化和身體形成至關重要，尤其是在胚胎干細胞的多能性維持和早期胚胎發育中。此外，TDGF1在多種病（如乳腺病、結直腸病和卵巢病）中異常表達，與瘤的侵襲性和轉移能力密切相關，其高表達通常預示著不良預后。重組人TDGF1蛋白（His Tag）的特點重組人TDGF1蛋白（His Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然TDGF1的配體結合位點和信號調節功能。

重組人Kremen-2蛋白（Recombinant Human Kremen-2 Protein, His Tag）是一種重要的細胞表面受體，屬于Kremen家族，主要參與調控Wnt/β-catenin信號通路。Kremen-2蛋白通過與Dickkopf（DKK）蛋白協同作用，抑制Wnt信號通路的啟動，從而在胚胎發育、細胞增殖、組織穩態及病發生等過程中發揮關鍵作用。該重組蛋白采用真核表達系統（如HEK293細胞）制備，確保了其天然構象和生物活性。其N端融合了His標簽，便于通過Ni-NTA親和層析進行高效純化，獲得高純度、高穩定性的蛋白產物。這種設計不僅提高了蛋白的溶解性和穩定性，也方便了后續的實驗操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及蛋白相互作用研究等。研究表明，Kremen-2在多種病中表達異常，與腫瘤細胞的增殖、侵襲及轉移密切相關。此外，Kremen-2還參與調控骨代謝和神經發育等生理過程。因此，重組人Kremen-2蛋白不僅是研究Wnt信號通路的重要工具，也為開發相關疾病的治藥物提供了有力支持，具有重要的科研和臨床應用價值。TaqI泛素連接酶E3識別特定的靶蛋白，并促進E2上的泛素轉移到靶蛋白的賴氨酸殘基上，形成靶蛋白-泛素復合物。

重組人TIMP-2蛋白（His Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His標簽，便于純化和檢測。TIMP-2（組織金屬蛋白酶抑制因子-2）是TIMP家族的重要成員，廣參與細胞外基質的重塑、細胞遷移和組織修復。它通過抑制基質金屬蛋白酶（MMPs）的活性，調節細胞外基質的降解和重塑，在維持組織穩態中發揮關鍵作用。TIMP-2的功能與機制TIMP-2通過其N端的抑制域與基質金屬蛋白酶（如MMP-2、MMP-9）結合，抑制這些酶的活性，防止細胞外基質的過度降解。TIMP-2在組織修復過程中對細胞外基質的重塑至關重要，能夠促進細胞的黏附、遷移和增殖。此外，TIMP-2還參與調節細胞信號轉導，影響細胞的存活和凋亡。在病理狀態下，TIMP-2的異常表達與多種疾病相關，如纖維化、心血管疾病和瘤。重組人TIMP-2蛋白（His Tag）的特點重組人TIMP-2蛋白（His Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然TIMP-2的酶抑制活性和細胞外基質相互作用功能。His標簽：便于通過Ni-NTA磁珠進行純化，簡化實驗操作。

重組人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His和Avi雙標簽，兼具純化便捷性和高靈敏度檢測能力。Siglec-8主要表達于嗜酸性粒細胞、肥大細胞和嗜堿性粒細胞等炎癥細胞，通過識別糖基化配體，調節這些細胞的活化和凋亡，是過敏反應和炎癥研究的關鍵靶點。該蛋白的His標簽便于通過Ni-NTA磁珠進行快速純化，而Avi標簽可在體外被BirA酶定點生物素化，結合鏈霉親和素（Streptavidin）實現極高的檢測靈敏度和特異性。其純度高達95%以上（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），內素水平低于0.1 EU/μg，確保實驗結果的可靠性。在實驗應用中，重組人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）可用于多種場景。通過流式細胞術，可檢測Siglec-8在炎癥細胞表面的表達水平；利用生物素化的Siglec-8蛋白進行ELISA或SPR實驗，可精確測定其與配體的結合親和力，為藥物篩選和機制研究提供重要數據。此外，該蛋白還可用于體外細胞實驗，研究Siglec-8對炎癥細胞凋亡的誘導作用，進一步揭示其在過敏和炎癥反應中的調控機制。總之，重組人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）憑借其獨特的雙標簽設計和高質量標準，成為研究過敏和炎癥反應機制以及開發相關治藥物的得力助手。這種切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重組 DNA 構建中具有獨特的優勢。

可溶性CD23（sCD23）是低親和力IgE受體FcεRII經ADAM10剪切后釋入血循環的免疫調節肽，在過敏、B細胞活化及單核因子釋放中扮演“雙刃劍”。本品采用HEK293 真核表達，覆蓋完整胞外凝集素頭部（aa 48-321），C端6×His標簽經Ni-NTA與分子篩雙重純化，SDS-PAGE與SEC-MALS證實單體均一，純度≥99%，內素<0.05 EU/μg，滿足體內實驗。ELISA顯示其與單體IgE親和力為KD=6.2 nM，可阻斷IgE-FcεRI交聯誘導的肥大細胞脫顆粒（IC??=25 ng/mL）。在PBMC模型中，50 ng/mL重組sCD23明顯上調IL-10、抑制TNF-α，提示抗潛能。His Tag兼容SPR、流式及免疫共沉淀，支持高通量篩選sCD23-整合素或CD21阻斷劑。該蛋白為闡釋過敏炎癥轉換節點及開發靶向IgE軸療法提供高活性、標準化的研究級試劑。其作用位點相對局限，主要作用于高甘露糖型和部分雜合型 N - 連接糖鏈，對于復雜型 N - 連接糖鏈的作用較弱。Recombinant Human CDCP1 Protein,hFc Tag

隨后，泛素分子從E1轉移到泛素結合酶E2，再通過泛素連接酶E3的作用，將泛素分子連接到靶蛋白上。Recombinant Human IL-11R alpha Protein,His Tag

重組人整合素αVβ8（ITGAV&ITGB8）異源二聚體蛋白（His-Avi標簽）是一種重要的細胞表面受體，廣參與細胞與細胞外基質之間的相互作用，在組織發育、免疫調節及發生等生理和病理過程中發揮關鍵作用。整合素αVβ8由αV（ITGAV）和β8（ITGB8）兩個亞基組成，主要在神經組織、上皮細胞及某些免疫細胞中表達，具有獨特的配體結合特性，尤其與潛伏性TGF-β啟動密切相關。該重組蛋白通過哺乳動物細胞表達系統制備，確保了其天然構象和生物活性。其N端融合了His標簽，便于通過金屬螯合親和層析進行高效純化；同時帶有Avi標簽，可在體內或體外通過生物素連接酶實現特異性生物素化，極大提高了其在ELISA、表面等離子共振（SPR）及細胞功能檢測等實驗中的應用靈活性。αVβ8異源二聚體蛋白在神經發育、免疫調節及微環境研究中具有重要價值，尤其適用于研究其與TGF-β的相互作用機制。其高純度、高穩定性和良好的批間一致性，使其成為藥物篩選、抗體開發及基礎研究的理想工具，為深入探索整合素介導的生物學過程提供了可靠平臺。Recombinant Human IL-11R alpha Protein,His Tag