α-凝血酶（α-Thrombin）是一種高度特異性的絲氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）經蛋白水解活化而來。它在凝血過程中起著非常重要的作用，不僅能夠促使纖維蛋白凝塊的產生，還負責提供反饋信號來尋找前輔因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收縮劑。在體內，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，釋放出活性肽并將凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一條輕鏈（Achain）（Mw~6,000）和一條重鏈（Bchain）（Mw~31,000）通過二硫鍵連接而成。某些情況下，α-凝血酶會發生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由對α-凝血酶A鏈水解并切割含有B鏈糖基化位點的小片段（B1，B2）組合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶還常用來位點特異性切割融合蛋白。基因重組時將凝血酶識別位點插入在目的蛋白與利于后續純化和/或表達的多肽或者蛋白之間，通過凝血酶切割表達的重組子即可釋放目的蛋白。凝血酶本身可通過親和層析技術快速去除。本品是由勻質化的人凝血酶原經由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，經SDS-PAGE檢測確保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的標準品為參考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。酵母重組表達N-糖苷酶F（PNGase F）是一種通過酵母重組表達系統生產的酶。Glycoprotein (276-286)

Enterokinase,Recombinant,ExpressedinE.coli大腸桿菌表達重組腸激酶(不帶標簽)注意事項1.本產品所講述的緩沖體系需要自行配置。2.不建議37℃條件下酶切，可能會有非特異性酶切出現。3.在＞200mM咪唑，或＞200mMNaCl，或＞5%甘油，酶切會受到影響。如果樣品溶液中含有上述成分的一種或多種，為獲得理想的酶切結果，請先將樣品透析到25mMTris-HCl8.0緩沖液中，然后再進行酶切實驗；若不方便透析，可將樣品稀釋到咪唑含量在100mM以下，NaCl濃度在50mM以下，甘油濃度小于5%以下進行酶切，酶的用量與蛋白比例不變；若干擾因素很多，且不便去除，需要適當增加酶量或延長酶切時間，有助于得到理想的酶切效果。4.磷酸鹽對Enterokinase有很強的抑制作用，痕量的磷酸鹽都會嚴重影響Enterokinase的活性，因此在酶切體系內不能存在磷酸鹽。5.本品是具有高酶活力重組腸激酶，切割蛋白使用量少，可不考慮除去。后續如需去除重組腸激酶，可用陰離子交換樹脂（如DEAE-FF）對其進行洗脫。推薦洗脫條件如下：平衡緩沖液：25mMTris-HClpH8.0洗脫緩沖液：25mMTris-HClpH8.0，含100mMNaCl6.蛋白酶切效果不好，可適當增加酶量，或適當延長酶切時間。Recombinant Mouse BST2 Protein,hFc TagCB1受體分布于大腦和外周神經系統中，與多種生理功能有關，包括疼痛感知、食欲調節、情緒調節。

牛纖維蛋白原：止血中的關鍵成分及生物醫學應用摘要牛纖維蛋白原（Fibrinogen，Fg），也稱為凝血因子I，是一種在血液凝固過程中發揮關鍵作用的血漿糖蛋白。本文討論了牛纖維蛋白原的結構特性、提取方法以及各種生物醫學應用，突出其在研究和中的重要性。引言牛纖維蛋白原是一種分子量較大的糖蛋白（約340 kDa），由肝臟的肝細胞合成。它在血液凝固的然后一步中起著主要作用，在那里它被轉化為不溶性的纖維蛋白網，穩定了血凝塊。該分子由兩個相同的半部分組成，每個半部分包含三個多肽鏈（α、β和γ），通過二硫鍵連接。結構特性纖維蛋白原的結構完整性對其功能至關重要。每個分子的一半包含三個鏈（α、β、γ），具有不同的分子量（α約63.5 kDa，β約56 kDa，γ約47 kDa）和大約4%的碳水化合物。這些鏈通過二硫鍵相互連接，這對于維持蛋白質的構象和活性至關重要。提取和純化已經開發了各種方法來提取和純化血漿中的牛纖維蛋白原。傳統方法包括鹽析、色譜法和乙醇沉淀。鹽析，特別是使用硫酸銨，是一種常見的方法，因其簡單有效而受到青睞。然而，通過這些方法獲得的纖維蛋白原純度可能會有所不同，需要進一步的純化步驟，如離子交換色譜法，以實現更高程度的純化。

大腸桿菌系統通常是小分子細胞質蛋白或結構域表達的宿主。用大腸桿菌生產蛋白質，由于只需要簡單的培養基和條件，因此費用低且方便。此外，除了無細胞表達，它是速度的系統，大腸桿菌倍增時間（約20min）比酵母（2h）、昆蟲細胞和哺乳動物細胞都快。一般來說，在大腸桿菌中表達重組蛋白包括：1.將一個編碼目標蛋白的質粒導入宿主菌；2.培養細胞至對數生長期；3.誘導蛋白表達。選擇合適的表達載體合適的宿主選定后，相應的有許多工程化克隆位點和用于驅動蛋白表達的非編碼序列的載體可用。啟動子通常是可誘導的，以在細胞生長到合適的密度前阻止目標蛋白表達。大部分載體還提供目標蛋白與一系列蛋白標簽構建融合蛋白的選擇。常用的大腸桿菌表達載體分為以下兩大類：E．coliRNA聚合酶轉錄的載體全長A2aR蛋白可應用于免疫、ELISA、SPR（表面等離子共振）、BLI（生物層干涉）和細胞實驗等場景。

糖生物學中的應用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白質的糖基化狀態。通過Endo H處理，可以將蛋白質上的高甘露糖型糖鏈去除，從而簡化糖鏈結構，便于進一步分析。蛋白質功能研究Endo H可用于研究糖基化對蛋白質功能的影響。通過比較Endo H處理前后蛋白質的生物學活性，可以揭示糖基化在蛋白質功能中的作用。藥物開發某些藥物的療效和藥代動力學特性受其糖基化狀態影響。Endo H可用于研究藥物分子的糖基化修飾，為藥物設計提供重要信息。疾病診斷異常的蛋白質糖基化與多種疾病相關。Endo H可用于檢測疾病相關蛋白質的糖基化改變，為疾病診斷提供新的思路。結論Endo H作為一種重要的工具酶，在糖生物學研究中發揮著關鍵作用。深入理解Endo H的結構與功能，將有助于揭示蛋白質糖基化在生命過程中的作用，為相關疾病的診斷提供新策略。在蛋白質工程領域，泛素蛋白可以作為一種標簽或融合蛋白，用于提高目標蛋白的可溶性、穩定性或功能性。Recombinant Cynomolgus NTS1 Protein,His Tag

全長A2aR蛋白具有天然完整構象，VLP（病毒樣顆粒）固有特征可以帶來更高的免疫原性。Glycoprotein (276-286)

牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一個家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)錨連接在細胞表面的。在哺乳動物中發現了這個家族的六名成員(GPC-GPC6)。已經研制出幾種抗gpc3抗體。產品性質同義詞Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工會編號P51654-1來源重組人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表達于C-端的HK293細胞和AVI標記。里面有GLN-25-559。分子量該蛋白質的預測兆瓦為63.6kda。由于糖基化,蛋白質遷移到42kda,80-135kda基于三聯頁面結果。純潔根據三-BIS頁面確定的90%產品用Lal法測定每一種蛋白質。公式化在PBS(PPS)中用0.22離子過濾溶液凍干(PH7.4)。通常在凍干前添加5%海藻糖作為保護劑。重建離心管打開前。建議將其重組為超過100克/毫升的濃度(凍干時通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸餾水中溶解凍干蛋白。Glycoprotein (276-286)